Заключение
Таким образом, анализ результатов исследований, приведенный выше, позволяет нам сделать следующие выводы.
1. Ферменты семейства пероксидаз грибного и растительного происхождения имеют схожее строение, однако отмечается более высокая стабильность и рН-оптимум для растительных пероксидаз.
2. Природными катализаторами процесса окисления являются растительные пероксидазы, которые входят в состав фенолоксидазно-пероксидазного комплекса ферментов и используются микроорганизмами для деструкции лигнина [42, 43].
3. Механизм пероксидазного окисления лигнина включает следующие основные стадии:
– двухэлектронное окисление фермента пероксидом водорода с образованием соединения 1;
– одноэлектронное окисление субстрата окисленной формой фермента (соединением 1) с образованием субстратного катион-радикала и соединения 2;
– одноэлектронное окисления субстрата соединением 2 с образованием продукта окисления субстрата и восстановления исходной формы фермента.
Рассмотрение вопросов взаимодействия лигнина и его модельных соединений с комплексом пероксидаза – пероксид водорода свидетельствует о перспективности использования данного класса ферментов как катализаторов процесса окисления в силу их стабильности, специфичности и эффективности действия.
Поэтому, несомненно, актуальными и приоритетными для химии лигнина являются исследования по изучению влияния функциональной природы, полимолекулярных свойств и закономерностей редокс-превращений в процессе каталитического окисления лигнинных структур растительными пероксидазами.
Список литературы
Андреева В.А. Фермент пероксидаза: участие в защитном механизме растений. М., 1988. 128 с.
Газарян И.Г., Хушпульян Д.М., Тишков В.И. Особенности структуры и механизма действия пероксидаз растений // Успехи биологической химии. 2006. Т. 46. С. 303–322.
Young R.A. and Akhtar M. Environmentally friendly technologies for paper industry. Canada : John Wiley &Sons, Inc., 1998. 307 p.
Have R., Teunissen P.J. Oxidative mechanisms involved in lignin degradation by White-Rot Fungi // Chem. Rev. 2001. №101. P. 3397–3413.
Левит М.Н., Шкроб А.М. Лигнин и лигниназа // Биоорганическая химия. 1992. Т. 18. №3. С. 309–345.
Беккер Е.Г. Выделение, свойства и основные закономерности действия лигнолитических ферментов (лакказы, лигниназы, Мn- пероксидазы): Дис. … канд. хим. наук. М., 1993.
Болобова А.В., Аскадский А.А., Кондратенко В.И., Рабинович М.Л. Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Кн. II: Ферменты, модели, процессы. М., 2002. 343 с.
Shimada M., Higuchi L. Degradation of lignin // Wood and cellulosic chemistry / Ed. D. N.-S. Hon, N. Shiraishi.: N. Y. and Basel: Mercek Dekker. 1991. P. 525–591.
Стрельский В.А., Бейгельман А.В., Чупка Э.И. Спектрофотометрическое исследование кинетики окисления модельных соединений и лигнина комплексом пероксидаза-Н2О2 // Химия природных соединений. 1982. №1. С. 109–112.
Стрельский В.А. Пероксидазное окисление лигнина и его модельных соединений: Дис. … канд. хим. наук. Л., 1986.
Hewson W.D., Dunford H.B. Oxidation of p-Cresol by Horseradish Peroxidase Compound I // The Journal of Biological chemistry. 1976. V. 251. №19. P. 6036–6042.
Thompson D., Norbeck K., Olsson L., Constantin-Teodosiu D. Peroxidase-catalysed oxidation of Eugenol: formation oa a cytotoxic metabolite (s) // The Journal of Biological chemistry. 1989. V. 264. №2. P. 1016–1021.
Banci L., Bertini I., Bini T. et al. Binding of horseradish, lignin, and manganese peroxidases to their respective substrates // Biochemistry. 1993. V. 32. №22. P. 5825–5831.
Smith А.Т., Veitch N.C. Substrate binding and catalysis in heme peroxidases // Curr. Opin. Chem. Biol. 1998. V. 2. P. 269–278.
Kuila D., Tien M., Fee J.A., Ondrias M.R. Resonance raman spectra of extracellular ligninase: evidence for a heme active site similar to those of peroxidases // Biochemistry. 1985. V. 24. P. 3394–3397.
Andersson L.A., Renganathan V., Chiu A.A. et al. Spectral characterization of diarylpropane oxygenase, a novel peroxide-dependent, lignin- degradation heme enzyme // The Journal of Biological chemistry. 1985. V. 260. №10. P. 6080–6087.
Andersson L.A., Renganathan V., Loehr T.M. et al. Lignin-peroxidase: resonance Raman spectral evidence for compound II and for a temperature – dependent coordination-state equilibrium in the ferric enzyme // Biochemistry. 1987. V. 26. №8. P. 2258–2263.
Henricsen A., Smith A.T., Gajhede M. Structural alignment of rsAPX and CcP // The Journal of Biological chemistry. 1999. V. 274. P. 35005–35011.
Montellano O. Catalytic sites of hemoprotein peroxidases // Annu Rev. Pharmacol. Toxicol. 1992. V. 32. P. 89–107.
Rodrigues-Lopez J.N., Gilabert M.A., Tundela J., Thorneley R.N. Reactivity of Horseradish peroxidase Compound II toward substrates: kinetic evidence for a two-step mechanism // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 13201–13209.
Dunford H.B., Adeniran A.J. Hammet rho sigma correlation for reactions of horseradish
peroxidase Compound II with phenols // Arch. Biochem. Biophys. 1986. V. 251. P. 536–542.
Van Haandel M.J., Claassens M.M., Van der Hount N. Differential substrate behavior of phenol and aniline derivatives during conversion by HRP // Biochim. Biophys. Acta. 1999. V. 1435. P. 22–29.
Schneegab I., Hofrichter M., Scheibner K., Fritsche W. Purification of the main manganese peroxidase isoenzyme MnP2 from the white-rot fungus Nematoloma frowardii // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1997. V. 48. P. 602–605
Crestini C., DAnnibale A., Sermanni G.G., Saladino R. The reactivity of phenolic and nonphenolic residual kraft lignin model compounds with Mn (II) - peroxidase from Lentinula edodes II // Bioorg. Med. Chem. 2000. V. 8. №2. P. 433–438.
Gelpke M.D.S., Youngs H.L., Gold M.N. Role of arginine 177 in the Mn2+ binding site of manganese peroxidase // Eur. J. Biochem. 2000. V. 267. P. 7038–7045.
Bockle В., Martinez M.J., Guillen F., Martinez A.T. Mechanism of peroxidase inactivation in liquid cultures of the ligninolytic fungus Pleurotus pulmonarius // Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65. №3. P. 923–928.
Marbach I., Harel E., Mayer A.M. Pectin a second inducer for laccase production by Botrytis cinerea // Phytochemistry. 1985. V. 24. P. 2559–2561.
Xu F. Effects of Redox potential and hydroxyl inhibition on the pH activity profile on fungel laccases // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. №2. P. 924–928.
Tien M., Kirk Т.К. Lignin – degradating enzyme from Phanerocha ete Chrysosporium: purification, characterization and catalytic properties of a unique H2O2-requiring oxygenaze // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1984. V. 81. №8. P. 2280–2284.
Kuila D., Tien M., Fee J.A., Ondrias M.R. Resonance Raman spectra of extracellular ligninase: evidence for a heme active site similar to those of peroxidases // Biochemistry. 1985. V. 24. №14. P. 3394–3397.
Gold M.H., Wariishi H., Valli K. Degradation of 2,4-dinitrotoluene by the lignin-degradation fungus // ACS Symposium Series. 1989. V. 389. P. 127–140.
La Mar G.N., Thanabal V., De Ropp J.S. Peroxidase catalyzed polymerization of phenol // Biochemistry. 1989. V. 28. №4. P. 1934.
Godfrey B. J., Mayfield M.B., Brown J.A., Gold M.H. Characterization of a gene encoding a manganese peroxidase from Phanerochaete Chrysosporium // Gene. 1990. V. 93. №1. P. 119–124.
Renganathan V., Gold M.H. Role of molecular oxygen in lignin peroxidase reactions // Biochemistry. 1986. V. 25. №7. P. 1626–1631.
Dure L., Cormier M.J. Additional of the peroxidase // J. Biol. Chem. 1964. V. 239. P. 2351–2359.
Tien M., Kirk Т., Bull C., Fee J.A. Steady-state and transident state kinetic studies on the oxidation of 3,4-dimetoxybenzyl alcohol catalyzed by the ligninase of Phanerochaete Chrysosporium Burds // J. Biol. Chem. 1986. V. 261. №4. P. 1687–1693.
Glenn J.K., Gold M.H. Purification and characterization of an extracellular Mn (II) – dependent peroxidase from the lignin – degradating basidiomycete, Phanerochaete Chrysosporium // Arch. Biochem. And Biophys. 1985. V. 242. №2. P. 329–341.
Kersten P.J., Kalyanaraman В., Hammel K.E., Reinhammar В., Kirk Т.К. Mechanism of oxidative С alpha- С beta cleavage of a lignin model dimmer by Phanerochaete Chrysosporium ligninase. Stoichiometry and involvement of free radicals // Biochem. J. 1990. V. 268. №2. P. 475–480.
Schoemaker H.E., Harvey P.J., Bowen R.M., Palmer J.M. On the mechanism of enzymatic lignin breakdown // FEBS Lett. 1985. V. 183. №1. P. 7–12.
Band L., Ciofi-Baffoni S., Tien M. Lignin and Mn peroxidase- catalyzed oxidation of phenolic lignin oligomers // Ibid. 1999. V. 38. №10. P. 3205–3210.
Kirk Т.К., Farrel R.L. Enzymatic «combustion»: the microbial degradation of lignin // Ann. Rev. Microbiol. 1987. P. 125–131.
Cardwell E.S., Steellink С. The oxidation-reduction potentials of compound I/compound II and compound II/ferric couples of horseradish peroxidases A2 and C // Biochem. Biophys. Acta. 1969. P.105–109.
Loung M., Steellink С On the mechanism of enzymatic lignin breakdown // Phytochemistry. 1973. V. 12. P.2152–2157.
Khindaria A., Grover T.A., Aust S.D. Evidence for formation of the veratryl alcohol cation radical by the lignin peroxidase // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 6020–6025.
Koduri R.S., Tien M. Oxidation of quaiacol by lignin peroxidase. Role of veratryl alcohol // The Journal of Biological Chemistry. 1995. V. 270. №38. P. 22254–22258.
Laszlo J.A., Compton D.L. Comparison of peroxidase activities of hemin, cytochrom С and microperoxidase-11 in molecular solvents and imidasolum - based ionic liquids // J. Mol. Cat. B. 2002. V. 18. P. 109–120.
Ward G., Hadar Y., Dosoretz C.G. Inactivation of lignin peroxidase during oxidation of the highly reactive substrate ferulic asid // Enzyme Microb. Technol. 2001. V. 29. №1. P. 34–41.
Outgenoeg G., Dirksen E., Ingemann S., Hilhorst R. Horseradish Peroxidase – catalyzed oligomerization of Ferulic Asid on a Template of a Tyrosine – containing tripeptide // The Journal of Biological Chemistry. 2002. V. 277. №24. P. 21332–21340.
Tompson D., Norbeck K., Olsson L., Constantin-Teodosiu D. Peroxidase-catalyzed oxidation of Eugenol: formation of a carbotoxic metabolite (s) // The Journal of Biological Chemistry. 1989. V. 264. №2. P. 1016–1021.
Holmgren A. Biochemical control aspects in lignin polymerization: Doctoral thesis, Royal Institute of Technology. Stockholm, 2008.
Kirk Т.К. Biochemistry and genetics of cellulose degradation // Acad. Press. Inc. 1988. P. 315–332.
Hwang R.H., Kennedy J.F., Melo E.H.M A probable lignin structure by conformational analysis // Carbohydrate polymers. 1989. V. 10. №1. P. 15–30.
Kurek В., Monties В., Odier E. Influence of the physical state of lignin on its degradability by the lignin peroxidase of Phanerochaete Chrysosporium // Enzyme Microb. Technol. 1990. V. 12. №10. P. 771–777.
Hammel K.E., Moen M.A. Depolymerization of a synthetic lignin in vitro by lignin peroxidase // Enzyme Microb. Technol. 1991. V. 13. №1. P. 15–18.
Howes B.D., Feis A., Raimondi L., Smulevich G. The critical role of the proximal calcium ion in the structural properties of horseradish peroxidase // The Journal of Biological Chemistry. 2001. V. 276. №44. P. 40704–40711.
Klapper M., Hackett D.P. The Oxidatic Activity of Horseradish Peroxidase // The Journal of Biological Chemistry. 1963. V. 238. №11. P. 3736–3742.
Угарова Н.Н., Лебедева О.В., Савицкий А.П. Пероксидазный катализ и его применение. М., 1981. 92 c.
Neilsen K.L., Indiani G., Henriksen A. et al. Differential activity and structure of highly similar peroxidases. Spectroscopic, crystallographic and enzymatic analyses of lignifying Arabidopsis thaliana peroxidase A2 and HRP A2 // Biochemistry. 2001. V. 40. P. 11013–11021.
Поступило в редакцию 28 января 2009 г.
После переработки 8 мая 2009 г.
УДК 541.64:543.544
|
