Руководство к практическим занятиям по биохимии

1. 
   Заменимая аминокислота для человека:
   
   1. 
      фенилаланин
      
   2. 
      тирозин
      
   3. 
      триптофан
      
   4. 
      треонин
      
   5. 
      метионин
      

2. 
   Гидрофобная аминокислота:
   
   1. 
      глутамин
      
   2. 
      серин
      
   3. 
      треонин
      
   4. 
      фенилаланин
      
   5. 
      гистидин
      

3. 
   При денатурации белка не нарушаются связи:
   
   1. 
      дисульфидные
      
   2. 
      водородные
      
   3. 
      пептидные
      
   4. 
      ионные
      
   5. 
      гидрофобные
      

4. 
   Величина R_f при бумажной хроматографии будет наибольшей для амиинокислоты:
   
   1. 
      глицина
      
   2. 
      треонина
      
   3. 
      серина
      
   4. 
      глутамата
      
   5. 
      валина
      

5. 
   Отрицательно заряженной АМК является:
   
   1. 
      глутамин
      
   2. 
      аланин
      
   3. 
      глутамат
      
   4. 
      лизин
      
   5. 
      триптофан
      

6. 
   Биуретовая реакция не дает окраски с
   
   1. 
      простыми белками
      
   2. 
      дипептидами
      
   3. 
      трипептидами
      
   4. 
      альбуминами
      
   5. 
      желатином
      

7. 
   Наиболее прочные связи в молекуле белка:
   
   1. 
      водородные
      
   2. 
      дисульфидные
      
   3. 
      пептидные
      
   4. 
      ионные
      
   5. 
      гидрофобные
      

8. 
   Нуклеотидом является:
   
   1. 
      аденин
      
   2. 
      аденозингидролаза
      
   3. 
      цитидин
      
   4. 
      прион
      
   5. 
      аденозинмонофосфат
      

9. 
   В молекуле ДНК неверно:
   
   1. 
      А+Ц=Г+Т
      
   2. 
      А=Т
      
   3. 
      Г=Ц
      
   4. 
      А+Т=Г+Ц
      
   5. 
      Г+А=Ц+Т
      

10. 
    Молекула гемоглобина:
    
    1. 
       мономер
       
    2. 
       димер
       
    3. 
       тример
       
    4. 
       тетрамер
       
    5. 
       гексамер
       

11. 
    Незаменимая аминокислота для человека:
    
    1. 
       аспарагин
       
    2. 
       глутаминовая кислота
       
    3. 
       орнитин
       
    4. 
       валин
       
    5. 
       цистеин
       

12. 
    Денатурация белка может произойти при добавлении:
    
    1. 
       конц. азотной кислоты
       
    2. 
       сульфата меди
       
    3. 
       азотнокислого серебра
       
    4. 
       конц. КОН
       
    5. 
       любого из вышеперечисленных соединений
       

13. 
    Простетическая группа гликопротеинов:
    
    1. 
       галактоза
       
    2. 
       глюкозамин
       
    3. 
       глюкуроновая кислота
       
    4. 
       нейраминовая кислота
       
    5. 
       все вышеперечисленные вещества
       

14. 
    Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что:
    
    1. 
       это высокомолекулярные соединения
       
    2. 
       имеют сложную пространственную структуру
       
    3. 
       поглощают свет в УФ области спектра
       
    4. 
       состоят из мономеров
       
    5. 
       не содержат аминокислотных остатков
       

15. 
    Нуклеозидом является:
    
    1. 
       цитозин
       
    2. 
       урацил
       
    3. 
       тимин
       
    4. 
       гуанозин
       
    5. 
       аденозинтрифосфат
       

16. 
    Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота:
    
    1. 
       аспарагин
       
    2. 
       гистидин
       
    3. 
       лизин
       
    4. 
       цистеин
       
    5. 
       глутамин
       

17. 
    Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить одну из следующих пар аминокислот:
    
    1. 
       глутамат и лизин
       
    2. 
       глутамат и лейцин
       
    3. 
       лейцин и лизин
       
    4. 
       лейцин и валин
       
    5. 
       валин и глутамат
       

18. 
    Денатурация белка заключается в:
    
    1. 
       нарушении третичной структуры
       
    2. 
       нейтрализации зарядов
       
    3. 
       снятии гидратной оболочки
       
    4. 
       образовании функциональных комплексов с другими белками
       
    5. 
       появлении сине-фиолетового окрашивания
       

19. 
    Вторичную структуру белков стабилизируют химические связи:
    
    1. 
       амидные
       
    2. 
       гидрофобные
       
    3. 
       водородные
       
    4. 
       ионные
       
    5. 
       ковалентные
       

20. 
    Нингидриноая реакция не дает окраски с:
    
    1. 
       простыми белками
       
    2. 
       дипептидами
       
    3. 
       трипептидами
       
    4. 
       свободными аминокислотами
       
    5. 
       карбоновыми кислотами
       

21. 
    Неокрашенный белок:
    
    1. 
       пепсин
       
    2. 
       каталаза
       
    3. 
       миоглобин
       
    4. 
       гемоглобин
       
    5. 
       цитохром С
       

22. 
    В состав РНК не входит:
    

23. 
    Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина:
    
    1. 
       глу на вал
       
    2. 
       глу на асп
       
    3. 
       вал на лей
       
    4. 
       вал на цис
       
    5. 
       гли на асп
       

24. 
    Заменимая аминокислота 
    
    1. 
       лейцин
       
    2. 
       лизин
       
    3. 
       фенилаланин
       
    4. 
       пролин
       
    5. 
       изолейцин
       

25. 
    Гидрофобная аминокислота:
    
    1. 
       серин
       
    2. 
       треонин
       
    3. 
       триптофан
       
    4. 
       аспартат
       
    5. 
       глутамин
       

26. 
    Альбумины нерастворимы в:
    
    1. 
       дистиллированной воде
       
    2. 
       фосфатном буфере, рН 6,8
       
    3. 
       насыщенном растворе хлористого натрия
       
    4. 
       полунасыщенном растворе сульфата аммония
       
    5. 
       насыщенном растворе сульфата аммония
       

27. 
    Смесь белков с различной молекулярной массой нельзя разделить:
    
    1. 
       гель-фильтрацией
       
    2. 
       ионообменной хроматографией
       
    3. 
       диализом
       
    4. 
       электрофорезом
       
    5. 
       высаливанием
       

28. 
    В образовании третичной структуры белков непосредственно не участвуют связи:
    
    1. 
       дисульфидные
       
    2. 
       гидрофильные
       
    3. 
       ионные
       
    4. 
       пептидные
       
    5. 
       водородные
       

29. 
    Положительную ксантопротеиновую реакцию дает:
    
    1. 
       цистеин
       
    2. 
       метионин
       
    3. 
       триптофан
       
    4. 
       аргинин
       
    5. 
       аспарагин
       

30. 
    Молекулярную массу белков можно определить:
    
    1. 
       ультрацентрифугированием
       
    2. 
       диализом
       
    3. 
       ионообменной хроматографией
       
    4. 
       колориметрически
       
    5. 
       гидролизом
       

31. 
    Незаменимая аминокислота для человека:
    
    1. 
       изолейцин
       
    2. 
       аланин
       
    3. 
       глицин
       
    4. 
       цистеин
       
    5. 
       тирозин
       

32. 
    Гидрофильная аминокислота: 
    
    1. 
       валин
       
    2. 
       фенилаланин
       
    3. 
       лейцин
       
    4. 
       лизин
       
    5. 
       изолейцин
       

33. 
    К простым белкам нельзя отнести:
    
    1. 
       протамин
       
    2. 
       коллаген
       
    3. 
       гистоны
       
    4. 
       альбумины
       
    5. 
       гемоглобин
       

34. 
    Для очистки белков от низкомолекулярных примесей используют метод:
    
    1. 
       гель-фильтрации
       
    2. 
       электрофореза
       
    3. 
       ионообменной хроматографии
       
    4. 
       гидролиза
       
    5. 
       все вышеперечисленные
       

35. 
    Положительную реакцию Фоля дает:
    
    1. 
       триптофан
       
    2. 
       гистидин
       
    3. 
       метионин
       
    4. 
       треонин
       
    5. 
       серин
       

36. 
    Число белковых субъединиц в молекуле гемоглобина:
    
    1. 
       одна
       
    2. 
       две
       
    3. 
       три
       
    4. 
       четыре
       
    5. 
       пять
       

37. 
    Чем отличаются разные типы РНК:
    
    1. 
       первичной структурой
       
    2. 
       молекулярной массой
       
    3. 
       последовательностью нуклеотидов
       
    4. 
       функциями в клетке
       
    5. 
       всеми вышеперечисленными параметрами
       

38. 
    Гемопротеином не является:
    
    1. 
       миоглобин
       
    2. 
       цитохром С
       
    3. 
       каталаза
       
    4. 
       гемоглобин
       
    5. 
       казеин
       

39. 
    Белки с различной молекулярной массой можно разделить, используя:
    
    1. 
       трихлоруксусную кислоту
       
    2. 
       гидроокись натрия
       
    3. 
       сульфат меди
       
    4. 
       сульфат аммония
       
    5. 
       все вышеперечисленные соединения
       

40. 
    Олигомерные белки:
    
    1. 
       состоят из нескольких пептидных цепей
       
    2. 
       не содержат α-спиральных участков
       
    3. 
       проходят через полупроницаемую мембрану
       
    4. 
       не обладают четвертичной структурой